Биография

Английский биохимик Джон Коудери Кендрю родился в Оксфорде. Он был единственным сыном Уилфрида Джорджа Кендрю, известного климатолога, который преподавал в Оксфордском университете, и Эвелин Мэй Грэм (Сэндберг) Кендрю, историка искусств, которая занималась итальянскими художниками-примитивистами и опубликовала ряд работ на эту тему. Мальчик сначала учился в Дрэгон-скул в Оксфорде, а затем в Клифтон-колледже в Бристоле. Ко времени окончания Клифтон-колледжа он решил сделать карьеру ученого и поступил в Кембриджский университет, несмотря на то что его отец был связан с Оксфордом. В 1939 г. К. получил степень бакалавра естественных наук, а в 1943 г. – магистра.

Сайт: Электронная библиотека НиТ

Через год после того, как в 1939 г. Великобритания объявила, что находится в состоянии войны с Германией, К. поступил на службу в министерство промышленной авиации в качестве младшего офицера и научного сотрудника. В 1944 г. он стал научным советником главнокомандующего военно-воздушных сил союзников, базирующихся в Юго-Восточной Азии. Ближе к концу второй мировой войны, после знакомства с английским химиком Дж.Д. Берналом и американским химиком Лайнусом К. Политом, К. заинтересовался молекулярной структурой белков. Оставив государственную службу, он вернулся в 1946 г. в Кембридж и стал работать с Максом Перуцем в Кавендишской лаборатории. В 1949 г. К. получил степень доктора философии, а в 1962 г. стал доктором естественных наук.

В тот период, когда К. стал работать в Кавендишской лаборатории, Перуц вернулся к своим ранним исследованиям молекулярной структуры белков красных кровяных клеток с применением метода рентгеновской кристаллографии. Этот метод состоит в том, что пучок рентгеновских лучей проходит через кристалл и фиксируется на фотографической пластинке. Поскольку лучи отклоняются электронами атомов кристалла, рисунок, который образуется на пластинке, позволяет раскрыть его атомную структуру.

Пока Перуц продолжал изучать гемоглобин, К. попытался установить структуру миоглобина – вещества, которое запасает кислород в мышцах животных и человека. Несмотря на то что структура миоглобина гораздо проще, чем структура гемоглобина, при его изучении тем не менее возникали значительные трудности, поскольку он состоит приблизительно из 50 аминокислот, т.е. примерно из 2600 атомов. Задача определения местоположения этих атомов еще более усложнялась в силу того факта, что метод рентгеновской кристаллографии зависел в значительной степени от правильности интерпретации полученных данных.

В 1947 г. К. вслед за Перуцем перешел работать в группу молекулярной биологии, созданную в том же году при Кавендишской лаборатории Медицинским научно-исследовательским советом. Сначала К. и Перуц работали просто в сарае вдвоем. Позднее к ним присоединились Френсис Крик, Джеймс Д. Уотсон, Фредерик Сенгер и другие ученые.

Работа К. над миоглобином получила решающий импульс, когда в 1953 г. Перуц обнаружил, что введение атомов ртути в кристаллы гемоглобина изменяет дифракционную картину, полученную при рентгеновском излучении. Сравнив первоначально полученную и измененную картины, можно было установить структуру молекулы. Применив метод изоморфного замещения (введения атомов тяжелых металлов в молекулы кристаллических белков) к своим собственным исследованиям, К. обнаружил, что миоглобин «не удерживает» атомов ртути, и был вынужден искать для замещения атомы других тяжелых металлов.

На дифракционной картине пятна, расположенные на пластинке ближе всего к центру, оставлены радиоактивными лучами, отраженными далеко отстоящими друг от друга атомами, и именно на этих пятнах К. и его коллеги сосредоточили свое внимание. К 1957 г. они могли различать объекты, расположенные на расстоянии шести ангстрем (6·10–10 м). Несмотря на то что при таких масштабах дифракционная картина не вскрывает отдельных атомов, они все-таки увидели «нечто, чего никто ранее не увидел, – вспоминал позднее К. – Это была трехмерная структура молекулы белка во всей ее сложности».

Работа Фредерика Сенгера незадолго до того показала, что белки состоят из расположенных в виде цепей аминокислот, связанных химической связью, называемой пептидной. При условии различения объектов на расстоянии в 6 ангстрем К. смог установить спиральный рисунок полипептидной цепи миоглобина. «Наиболее поразительной особенностью этой молекулы, – сообщал он, – была ее упорядоченность и полное отсутствие симметрии». Эти особенности еще больше прояснились в 1959 г., когда К. получил изображение молекулы миоглобина при условии разрешающей способности в 2 ангстрема – достижение, которое стало возможным благодаря использованию мощных компьютеров, необходимых для проведения математических подсчетов.

В 1962 г. К. и Перуцу была присуждена Нобелевская премия по химии «за исследования структуры глобулярных белков». «Белки уникальны в том отношении, что в них сочетается громадное разнообразие функций и сложность конструкции с относительной простотой и единообразием химического строения», – заметил К. в своей Нобелевской лекции. «Установление структур только двух белков, которого мы достигли, – это не конец, а только начало, – продолжал он. – Перед нами возник берег огромного континента, ожидающего своих исследователей».

С 1953 по 1974 г. К. был заместителем заведующего лаборатории молекулярной биологии (бывшей группы молекулярной биологии) в Кембридже, а в 1975 г. стал первым директором Европейской лаборатории молекулярной биологии в Гейдельберге (Германия). Этот пост он занимал до 1982 г. В 1981 г. ученый был избран президентом колледжа св. Иоанна Оксфордского университета. К. не женат. О нем говорят как о человеке впечатлительном, спокойном и скромном. В свободное время он любит слушать музыку, собрал значительную коллекцию записей классической музыки.

Помимо Нобелевской премии, К. награжден Королевской медалью Лондонского королевского общества (1965). В 1963 г. он был посвящен в пэры. Ученый – член Британской ассоциации содействия развитию науки, а с 1974 по 1979 г. – попечитель Британского музея. Он почетный член Американской академии наук и искусств, Германской академии естествоиспытателей «Леопольдина», Гейдельбергской академии наук, Болгарской академии наук и Ирландской королевской академии наук. К. является обладателем почетных степеней университетов Киля, Ридинга, Бэкингема и Эксетера.